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Allosterie in Proteinen beeinflusst verschiedene biologische Prozesse wie die Regulation der Gen-Transkription und die Aktivitäten von Enzymen sowie die Zell-Signalübertragung. Rechenbasierte Ansätze zur Analyse der allosterischen Kopplung bieten kostengünstige Möglichkeiten, Mutationen vorherzusagen und kleine Moleküle zu entwerfen, um die Proteinfunktion und zelluläre Aktivitäten zu steuern. Wir entwickeln eine recheneffiziente netzwerkbasierte Methode, Ohm, um allosterische Kommunikationsnetzwerke innerhalb von Proteinen zu identifizieren und zu charakterisieren. Im Gegensatz zu zuvor entwickelten simulationsbasierten Ansätzen basiert Ohm ausschließlich auf der Struktur des interessierenden Proteins. Wir verwenden Ohm, um allosterische Netzwerke in einem Datensatz zu kartieren, der aus 20 experimentell identifizierten Proteinen besteht, die allosterisch reguliert sind. Darüber hinaus korreliert die Ohm-Allostereivorhersage für das Protein CheY gut mit NMR CHESCA-Studien. Unser Webserver, Ohm.dokhlab.org, bestimmt automatisch die Architektur des allosterischen Netzwerks und identifiziert kritische gekoppelte Residuen innerhalb dieses Netzwerks.
Wang et al. (Fri,) haben diese Frage untersucht.