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SUMO-Proteine sind ubiquitinverwandte Modifikatoren, die an der Regulierung der Gen-Transkription, des Zellzyklus, der DNA-Reparatur und der Proteinlokalisierung beteiligt sind. Die molekularen Mechanismen, durch die die Sumoylierung von Zielproteinen verschiedene zelluläre Funktionen reguliert, sind bisher schlecht verstanden. Hier berichten wir über die Isolation und Charakterisierung von SUMO1- und SUMO2-bindenden Motiven. Mit Hilfe des Hefe-Zwei-Hybrid-Systems, Bioinformatik und NMR-Spektroskopie definieren wir ein gemeinsames SUMO-interagierendes Motiv (SIM) und kartieren dessen Bindungsflächen auf SUMO1 und SUMO2. Dieses Motiv bildet ein Beta-Strang, der parallel oder antiparallel zum Beta2-Strang von SUMO aufgrund der Umgebung des hydrophoben Kerns binden könnte. Eine negative Ladung, die durch eine Reihe benachbarter saurer Aminosäuren und/oder phosphorylierter Serinreste aufgebracht wird, bestimmt die Spezifität der Bindung an unterschiedliche SUMO-Paralogues und kann die räumliche Orientierung der SUMO-SIM-Interaktionen modulieren.
Hecker et al. (Do,) haben diese Frage untersucht.
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