Identifizierung von vier Proteinen, die Bindungsstellen für nukleare Transportsignale besitzen und mit verschiedenen Transportsignalen interagieren.

Der Transport von Proteinen in den Zellkern erfordert nicht nur die Anwesenheit eines nuklearen Transportsignals auf dem zielgerichteten Protein, sondern auch die Signal erkennungsproteine und das Translokationsapparat des Kernporenkomplexes. Die Suche nach den Signal erkennungsproteinen wird dadurch erschwert, dass die identifizierten nuklearen Transportsignale wenig offensichtliche Homologie aufweisen. In dieser Studie wurden synthetische Peptide, die homolog zu den nuklearen Transportsignalen des simian virus 40 großen T-Antigens, Xenopus-Eizellen-Nukleoplasmin, Adenovirus E1A und Saccharomyces cerevisiae MAT alpha 2 Proteinen sind, mit einem UV-photoaktivierbaren Vernetzer gekoppelt und jodiert, um in einer in vitro-Vernetzungsreaktion mit zellulären Lysaten verwendet zu werden. Vier Proteine, p140, p100, p70 und p55, die spezifisch mit den nuklearen Transportsignal-Peptiden interagierten, wurden identifiziert. Einzigartige Reaktivitätsmuster wurden mit eng verwandten Paaren von nuklearen Transportsignal-Peptiden beobachtet. Wettbewerbsexperimente mit markierten und unmarkierten Peptiden zeigten, dass heterologe Signale dasselbe Protein binden konnten, was darauf hindeutete, dass unterschiedliche Signale einen gemeinsamen Transportweg nutzen. Die subzelluläre Verteilung der vier Proteine, die an nuklearen Transportsignalen binden, deutete darauf hin, dass der nukleare Transport sowohl zytoplasmische als auch nukleare Rezeptoren umfasst. Die vier Proteine wurden nicht von Weizenkeim-Agglutininen gebunden und waren nicht eng mit dem Kernporenkomplex assoziiert.