Peptidyl-tRNA-Hydrolase ist der Faktor für die Freisetzung der neuartigen Kette in der bakteriellen ribosomenassoziierten Qualitätskontrolle

Das Retten von steckengebliebenen Ribosomen beinhaltet oft deren Spaltung in Untereinheiten. Bei vielen Bakterien werden die daraus resultierenden großen Untereinheiten, die Peptidyl-tRNAs tragen, vom ribosomenassoziierten Qualitätskontrollmechanismus (RQC) bearbeitet, der die C-Termini der unvollständigen neuartigen Polypeptide mit Polyalaninschwänzen verlängert, um deren Abbau zu erleichtern. Obwohl der Tailing-Mechanismus gut etabliert ist, ist unklar, wie die neuartigen Polypeptide von den tRNAs abgespalten werden. Wir zeigen, dass die Peptidyl-tRNA-Hydrolase (Pth), deren bekanntes Wirkungsfeld die Hydrolyse von ribosomenfreien Peptidyl-tRNAs ist, in Zusammenarbeit mit RQC-Faktoren wirkt, um neuartige Polypeptide von großen ribosomalen Untereinheiten freizusetzen. Das Entziehen aus dem katalytischen Zentrum des Ribosoms ist erforderlich für die Peptidyl-tRNA-Hydrolyse durch Pth. Die Faltung des neuen Proteins kann die Peptidyl-tRNA-Rückziehung verhindern und die Peptidfreisetzung stören. Der Oligoalanin-Tailing macht jedoch die Peptidyl-tRNA-Esterbindung für die Pth-katalysierte Hydrolyse zugänglich. Daher dient der Oligoalanin-Schwanz nicht nur als Degron, sondern auch als Förderer der Pth-katalysierten Peptidyl-tRNA-Hydrolyse.