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Das aktivierte Spliceosom (B act ) befindet sich in einem katalytisch inaktiven Zustand und wird von der RNA-Helikase Prp2 in eine katalytisch aktive Maschine umgebaut, aber der Mechanismus ist unklar. Hier beschreiben wir eine 3D-Elektronen-Cryo-Mikroskopie-Struktur des B act -Komplexes von Saccharomyces cerevisiae bei einer Auflösung von 5,8 Angström. Unser Modell zeigt, dass im B act der katalytische U2/U6 RNA-Prp8 Ribonukleoprotein-Kern bereits etabliert ist und die 5'-Spleißstelle (ss) für die Katalyse Schritt 1 orientiert, jedoch durch Protein blockiert ist. Der Nucleophil des ersten Schrittes - das Branchsite-Adenosin - ist im Hsh155 HEAT-Domänen sequestriert und 50 Angström von der 5'-ss entfernt gehalten. Unsere Struktur legt nahe, dass die von Prp2 vermittelte Adenosintriphosphatase-Umbau zu konformationellen Änderungen in Hsh155s HEAT-Domäne führt, die die Reaktanten des ersten Schrittes für die Katalyse freisetzen.
Rauhut et al. (Thu,) untersuchten diese Frage.