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Die Phosphorylierung von Band 3, dem Anionentransportprotein der menschlichen Erythrozytenmembranen, wurde untersucht, indem isolierte Geister mit gamma-32PATP inkubiert wurden. Eine der Phosphat-Akzeptorstellen ist Tyrosin 8 im NH2-terminalen zytoplasmatischen Bereich des Band 3-Proteins. Sieben von 11 Resten in der Sequenz um das phosphorylierte Tyrosin sind Asp oder Glu. Es wird geschlossen, dass das Erythrozyt, wie andere Zellen, eine membranassoziierte Tyrosinkinase enthält, die stark anionische Peptidakzeptorstellen phosphoryliert.
Dekowski et al. (Tue,) untersuchten diese Frage.
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