RadA-Protein ist ein archaeelles RecA-Protein-Homolog, das den DNA-Strangaustausch katalysiert

Mit der Entdeckung, dass das Saccharomyces cerevisiae Rad51-Protein dem Escherichia coli RecA-Protein sowohl strukturell als auch funktionell ähnlich ist, wurde das RecA-Paradigma für die homologe Rekombination auf die Eucarya ausgeweitet. Das ubiquitäre Vorkommen von RecA- und Rad51-Protein-Homologen wirft die Frage auf, ob dieses archetypische Protein innerhalb der dritten Domäne des Lebens, den Archaea, existiert. Hier berichten wir über die Isolierung eines Rad51/RecA-Protein-Homologs aus dem Archaeon Sulfolobus solfataricus und zeigen, dass dieses Protein, RadA, die Eigenschaften eines DNA-Strangaustauschproteins besitzt: Das RadA-Protein ist eine DNA-abhängige ATPase, bildet ein Nukleoproteinfilament auf DNA und katalysiert die DNA-Paarung sowie den Strangaustausch.