Funktion von Calmodulin in postsynaptischen Dichten. III. Calmodulin-bindende Proteine der postsynaptischen Dichte.

Eine Methode wurde entwickelt, um Calmodulin, radioiodiniert nach der Laktoperoxidase-Methode, an denaturierende Gele zu binden, und wurde verwendet, um zu versuchen, die Calmodulin-bindenden Proteine der postsynaptischen Dichten (PSDs) des Großhirnrinden zu identifizieren. Calmodulin bindete primär in einer sättigbaren Weise an das Hauptprotein mit 51.000 Mr; sekundär an den Bereich von 60.000 Mr, den Bereich von 140.000 Mr und das Protein mit 230.000 Mr; und in geringeren Mengen an eine Reihe anderer Proteine. Das Haupt-Calmodulin-bindende Protein mit 51.000 Mr ist unbekannter Identität. Die Bindung von iodiniertem Calmodulin an diese Proteine wurde durch EDTA, EGTA, Chlorpromazin und die Vorinkubation mit nicht markiertem Calmodulin blockiert. Calmodulin, das nach der Chloramin-T-Methode iodiniert wurde und Calmodulin inaktiviert, band nicht an die PSD, sondern unspezifisch an Histon. Calmodulin band nicht an Proteine aus verschiedenen Quellen, für die keine Calmodulin-Interaktionen gefunden wurden. Abgesehen von drei Proteinen konnten alle Proteine der synaptischen Membranen, die Calmodulin binden, durch die Proteine der PSD erklärt werden, die Teil der synaptischen Membranfaktion sind. Das Hauptprotein mit 51.000 Mr und die entsprechende Calmodulinbindung wurden in zerebellären PSDs stark reduziert, und dieser Unterschied zwischen Großhirnrinde und zerebellären PSDs wird im Hinblick auf die mögliche Funktion von Calmodulin bei synaptischen exzitatorischen Reaktionen diskutiert.