Strukturelle Heterogenität und funktionale Domänen der murinen Immunoglobulin G Fc-Rezeptoren

Die Bindung von Antikörpern an Effektorzellen über Rezeptoren ihrer konstanten Regionen (Fc-Rezeptoren) ist zentral für den Weg, der zur Beseitigung von Antigenen durch das Immunsystem führt. Die Struktur und Funktion dieser wichtigen Rezeptorklasse auf Immunzellen wird durch die molekulare Charakterisierung von Fc-Rezeptoren (FcR), die spezifisch für den murinen Immunoglobulin G-Isoformat sind, behandelt. Die strukturelle Diversität wird durch zwei Gene codiert, die durch alternatives Spleißen zur Expression von Molekülen mit hochkonservierten extrazellulären Domänen und unterschiedlichen transmembranären und intrazytoplasmatischen Domänen führen. Die von diesen Genen codierten Proteine sind Mitglieder der Immunoglobulin-Supergenfamilie, die am homologsten mit dem Haupt-Histokompatibilitätskomplex-Molekül E beta ist. Die funktionale Rekonstitution der Ligandenbindung durch Transfektion einzelner FcR-Gene zeigt, dass die Anforderungen an die Ligandenbindung in einem einzelnen Gen codiert sind. Diese Studien demonstrieren die molekulare Grundlage für die funktionale Heterogenität der FcR, die die mögliche Transduktion unterschiedlicher Signale als Antwort auf einen einzelnen Liganden erklärt.