Die Phosphorylierung von Integrinen wird während der Differenzierung von F-9-Teratokarzinom-Stammzellen moduliert.

Die durch Retinsäure induzierte Differenzierung von F-9-Teratokarzinomzellen in Monokultur geht einher mit der Ansammlung von fibrillären Fibronectinablagerungen, dem Auftreten eines hochstrukturierten Aktin-Zytoskeletts und der Umverteilung von Integrin zu offensichtlichen Kontaktstellen mit dem Substrat. Wir haben den 140-kD-Fibronecteinrezeptor während dieses Prozesses untersucht und berichten, dass obwohl das Integrinmolekül vor und nach der Differenzierung in gleichen Mengen vorhanden ist, der Phosphorylierungsgrad von Integrin dramatisch abnimmt, während die Zellen differenzieren. Dieser Verlust der Phosphorylierung tritt zeitlich zusammen mit den beobachteten Veränderungen in der Aktin-, Fibronectin- und Integrinanordnung auf. Der Phosphorylierungszustand von Integrin könnte daher entwicklungsregulierte Zell-Matrix-Interaktionen vermitteln.