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Die Signalübertragung durch Insulin umfasst die Tyrosinphosphorylierung eines wichtigen Insulinrezeptor-Substrats (IRS-1) und den Austausch von Ras-gebundenem Guanosindiphosphat gegen Guanosintriphospat. Proteine, die Src-Homologie-Domänen 2 und 3 (SH2 und SH3) enthalten, wie die p85-regulatorische Untereinheit der Phosphatidylinositol-3-Kinase und das an Wachstumsfaktor-rezeptoren gebundene Protein 2 (GRB2), binden Tyrosinphosphat-Stellen auf IRS-1 über ihre SH2-Regionen. Solche Komplexe in COS-Zellen enthielten den heterolog ausgedrückten putativen Guanin-Nukleotidaustauschfaktor, der durch das Drosophila-Sohn-von-Sevenless-Gen (dSos) codiert wird. Somit können GRB2, p85 oder andere Proteine mit SH2-SH3-Adaptersequenzen Sos-Protein an IRS-1-Signalcomplexe anbinden, als Teil des Mechanismus, durch den Insulin Ras aktiviert.
Baltensperger et al. (Fri,) untersuchten diese Frage.
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