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Die kotranslationale Proteintanslokation über und Integration in die Membran des endoplasmatischen Retikulums (ER) erfolgen an Stellen, die als Translocons bezeichnet werden. Translocons bestehen aus mehreren ER-Membranproteinen, die sich verbinden, um einen wässrigen Kanal zu bilden, durch den sekretorische Proteine und luminale Domänen von Membranproteinen vom Zytoplasma in das ER-Lumen gelangen. Diese Stellen sind keine passiven Öffnungen in der Lipiddoppelschicht, sondern sind sowohl strukturell als auch funktionell recht dynamisch. Translocons wechseln zwischen ribosomengebundenen und ribosomenfreien Zuständen und können zwischen Translokations- und Integrationsmodi der Operation umschalten. Diese Veränderungen im Funktionszustand gehen mit strukturellen Um rearrangements einher, die die Konformation, Zusammensetzung und Wechselwirkungen des Translocons mit Liganden wie dem Ribosom und BiP verändern. Neueste Studien haben gezeigt, dass das Translocon eine komplexe und ausgeklügelte molekulare Maschine ist, die die Bewegung von Polypeptiden durch die Doppelschicht reguliert, anscheinend in beide Richtungen sowie lateral in die Doppelschicht, während gleichzeitig die Membranpermeabilitätsbarriere aufrechterhalten wird.
Johnson et al. (Mon,) untersuchten diese Frage.
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