Antigenbeziehungen zwischen Immunoglobulinen und bestimmten verwandten Paraproteinen beim Menschen

Die antigenen Eigenschaften von normalem 19S Gamma-Globulin, pathologischen Makroglobulinen, beta(2A)-Myelom-Proteinen und Bence-Jones-Proteinen wurden mit 7S Gamma-Globulin und den kleinen 3,5S-Einheiten, die durch Gel-Diffusions-Präzipitationstechniken daraus gewonnen wurden, verglichen. Diese Studien zeigen, dass die Determinantengruppen auf dem 7S Gamma-Globulin-Molekül, die für die Kreuzreaktion mit jedem der anderen Proteine verantwortlich sind, mit den beiden Fragmenten des 7S Gamma-Globulins assoziiert sind, die die Antikörper-Bindungsstellen besitzen. Die antigen-spezifische Eigenschaft des 7S Gamma-Globulins, die es von jedem dieser Proteine unterscheidet, ist primär mit dem Fragment assoziiert, das am reichsten an Hexose ist und nicht mit Antigen kombinieren kann. Im Vergleich mit bestimmten der Paraproteine wurde jedoch festgestellt, dass zusätzliche antigen-spezifische Eigenschaften auch in den Fragmenten mit Antikörper-Bindungsaktivität vorhanden sind. Der Befund ähnlicher antigenischer Beziehungen in Kaninchen-Gamma-Globulinen legt nahe, dass einige der biologischen Eigenschaften, die nur mit den 7S Gamma-Globulinen und nicht mit den anderen Immunoglobulinen assoziiert sind, im Fragment liegen könnten, das auch die antigen-spezifische Eigenschaft des Proteins trägt.