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Zusammenfassung Die Reduktionsrate von Cytochrom c durch die Ferredoxin-TPN-Reduktase aus Spinat oder das Xanthin-Dehydrogenase aus Hühnermagen wird erheblich durch verschiedene Elektronenträger erhöht. Menadion, Flavinmononukleotid, Flavinadenin-Dinukleotid, N-Methylphenazinium-Methosulfat, Methylenblau und 2,6-Dichlorbenzenon-Indophenol waren alle wirksam. Als die Reduktion von Cytochrom c aerob durch Menadion, Flavinmononukleotid oder Flavinadenin-Dinukleotid vermittelt wurde, war Superoxiddismutase ein Hemmstoff. Wenn die Reduktion von Cytochrom c durch dieselben Elektronenträger in Abwesenheit von molekularem Sauerstoff vermittelt wurde, hatte Superoxiddismutase keine Wirkung. Wenn die Reduktion von Cytochrom c durch N-Methylphenazinium-Methosulfat, Methylenblau oder 2,6-Dichlorbenzenon-Indophenol vermittelt wurde, hatte Superoxiddismutase unabhängig von der Anwesenheit von Sauerstoff keine Wirkung. Diese Ergebnisse deuten darauf hin, dass von diesen Elektronenträgern nur die reduzierten Formen von Menadion und den Flavinen bevorzugt O2 zu dem Superoxidradiak bleiben, in Anwesenheit von Cytochrom c. In Abwesenheit von Cytochrom c wurde gezeigt, dass reduziertes Methylenblau ebenfalls in der Lage ist, die univalente Reduktion von Sauerstoff durchzuführen. In diesem Fall wurde O-2 durch seine Fähigkeit nachgewiesen, Epinephrin zu Adrenochrom zu oxidieren.
McCord et al. (Sun,) haben diese Frage untersucht.
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