Myomesin und M-Protein: Expression von zwei M-Band-Proteinen im Brustmuskel und Herzen während der Entwicklung.

Die Expression der myofibrillären M-Band-Proteine Myomesin und M-Protein wurde im Brustmuskel und Herzen von Hühnern während der Differenzierung untersucht, wobei monoklonale Antikörper in einem Doppel-Antikörper-Sandwich-Enzym-gekoppelten Immunadsorptionsassay, Immunoblotting und Immunzytochemie verwendet wurden. Im vorausgehenden Brustmuskel akkumulierte Myomesin zuerst und stieg von 2 % der Erwachsenenkonzentration am Tag 7 auf 70 % am Tag 16 im Ei. Die Akkumulation von M-Protein hinkte der von Myomesin um 6-7 Tage hinterher und erreichte nur 40 % der Erwachsenenkonzentration im Ei. Die Molekulargewichte von Myomesin (185 kD) und M-Protein (165 kD) blieben während der Embryogenese konstant. In kultivierten myogenen Zellen ging die Akkumulation und M-Band-Lokalisierung von Myomesin der von M-Protein um 1,5 Tage voraus. Das Hühnerherz wies zusätzlich zu M-Protein einzigartige Isoformen von Myomesin auf. In den Herzen von 6 Tage alten Embryonen war eine 195-kD Myomesin-Isoform die Hauptform; während der gesamten Entwicklung wurde jedoch ein Übergang zu einer Mischung von 195 und 190 kD beobachtet, wobei letzteres die Hauptform im adulten Gewebe war. Während der Herz-Differenzierung ging die initiale Akkumulation von Myomesin erneut der von M-Protein voraus, wenn auch auf einer früheren Zeitachse als im Brustmuskel, wobei M-Protein zuerst die erwachsenen Proportionen erreichte.