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Reinigte humane neutrophile Blutkörperchen wurden durch Stickstoff-Kavitation oder Sonikation disruptiert und auf Sucrose-Dichtegradienten fraktioniert, um die Plasmamembranen und Granul fractions zu trennen. Quantitativ enthielten die Fraktionen, die die spezifischen Granulen durch Anreicherung von Markerenzymen/Proteinen enthielten, die meiste tritiierte N-Formyl-Methionyl-Leucyl-Phenylalanin (fmet-leu-3Hphe)-Bindungsaktivität. Wettbewerbsbindungsversuche mit unmarkierten Formylpeptidanaloga deuteten darauf hin, dass die intrazellulären Bindungsstellen die gleiche Struktur-Funktionsspezifität wie Formylpeptidrezeptoren auf intakten polymorphonukleären Leukozyten (PMN) oder isolierten Plasmamembranen aufweisen. Die Analyse der Fraktionen auf Membran-, primäre und sekundäre Granulmarker sowie die Verteilung von 125I-markierten Plasmamembranen in Sucrose-Dichtegradienten deuteten darauf hin, dass die spezifische fmet-leu-3Hphe-Bindung an granulehaltige Fraktionen nicht auf eine Kontamination durch Plasmamembranen zurückzuführen war. Außerdem wiesen Membranen, die zuvor von PMN stimuliert wurden, mit Phorbolmyristatacetat (PMA) erhöhte Bindungsstellen auf, während isolierte Membranen, die unter den gleichen Bedingungen PMA ausgesetzt waren, solche Zunahmen nicht zeigten. Die Daten unterstützen direkt das Konzept, dass es einen intrazellulären Pool von fmet-leu-phe-Rezeptoren gibt, der als Quelle neuer Oberflächenmembrankomponenten und Rezeptormaterial dient, die es den PMN ermöglichen, während der Chemotaxis eine funktionale Reaktionsfähigkeit aufrechtzuerhalten.
Fletcher et al. (Sat,) untersuchten diese Frage.