Die NH2-terminale Region von Troponin T aktiviert die Aktomyosin-ATPase mit Tropomyosin, während ihre globuläre Domäne die Aktivierung ohne Ca2+ blockiert und den Troponin C-I-Komplex verankert.
Andere
Die Kontraktion der Skelettmuskulatur wird durch die Ca2+-Bindung an Troponin C reguliert, was zu einer internen Umstrukturierung der Wechselwirkungen im Troponin-Tropomyosin-Komplex führt. Troponin T ist notwendig für die Ca2+-abhängige Hemmung und Aktivierung von Aktomyosin. Troponin T besteht aus einer verlängerten NH2-terminalen Domäne, die mit Tropomyosin interagiert, und einer globulären COOH-terminalen Domäne, die mit Tropomyosin, Troponin I und Troponin C interagiert. In dieser Studie verwendeten wir rekombinante Fragmente von Troponin T und Troponin I, um die strukturellen und regulatorischen Wechselwirkungen mit dem dünnen Filament weiter zu begrenzen. Unsere Ergebnisse zeigen Folgendes: (i) die NH2-terminale Region von Troponin T aktiviert die Aktomyosin-ATPase in Gegenwart von Tropomyosin; (ii) die Interaktion der globulären Domäne von Troponin T mit dem dünnen Filament blockiert die ATPase-Aktivierung in Abwesenheit von Ca2+; und (iii) die COOH-terminale Region der globulären Domäne verankert den Troponin C-Troponin I binären Komplex direkt an Troponin T durch eine Ca2+-unabhängige Interaktion mit der NH2-terminalen Region von Troponin I. Diese Interaktion wird für die Ca2+-abhängige Aktivierung der Aktomyosin-ATPase-Aktivität benötigt. Basierend auf diesen Ergebnissen schlagen wir ein verfeinertes Modell für den Troponin-Komplex und dessen Wechselwirkung mit dem dünnen Filament vor.
Malnic et al. (Wed,) berichteten über eine andere. Rekombinante Fragmente von Troponin T und Troponin I wurden hinsichtlich der Aktomyosin-ATPase-Aktivität und strukturellen Wechselwirkungen bewertet. Die NH2-terminale Region von Troponin T aktiviert die Aktomyosin-ATPase mit Tropomyosin, während ihre globuläre Domäne die Aktivierung ohne Ca2+ blockiert und den Troponin C-I-Komplex verankert.