Der hydrophobe Moment erkennt Periodizität in der Hydrophobizität von Proteinen.

Periodizitäten im polar/apolaren Charakter der Aminosäuresequenz eines Proteins können untersucht werden, indem jeder Restwert eine numerische Hydrophobizität zugewiesen wird und nach Periodizität in der resultierenden eindimensionalen Funktion gesucht wird. Die Stärke jeder periodischen Komponente ist die Größe, die als hydrophober Moment bezeichnet wird. Bei der Untersuchung von Proteinen mit bekannter dreidimensionaler Struktur zeigt sich, dass Sequenzen, die alpha-Helices bilden, im Durchschnitt eine starke Periodizität in der Hydrophobizität von 3,6 Resten aufweisen, dem Zeitraum der alpha-Helix. Ähnlich tendieren viele Sequenzen, die Stränge von Beta-Faltblättern bilden, dazu, eine Periodizität ihrer Hydrophobizität von etwa 2,3 Resten aufzuweisen, dem für die Beta-Struktur typischen Zeitraum. Auch die wenigen bekannten Sequenzen, die 3(10)-Helices bilden, zeigen eine Periodizität von etwa 2,5 Resten, nicht weit entfernt vom Zeitraum 3 für eine ideale 3(10)-Helix. Dies bedeutet, dass viele Proteinsequenzen dazu neigen, die periodische Struktur zu bilden, die ihre Amphotizität maximiert. Diese Beobachtung legt nahe, dass die Periodizität der Hydrophobizität der primären Struktur von Proteinen ein Faktor bei der Bildung von Sekundärstrukturen ist. Darüber hinaus legt die Beobachtung, dass viele Proteinsequenzen dazu neigen, Segmente maximaler Amphotizität zu bilden, nahe, dass Segmente der Sekundärstruktur an einer hydrophoben Oberfläche falten, die wahrscheinlich aus anderen Teilen des faltenden Proteins gebildet wird.