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Die Protein-Methylierung ist eine Art reversibler posttranslationaler Modifikationen (PTMs), die eine wichtige Rolle in vielen zellulären Prozessen spielt, wie z. B. der Transkriptionsaktivität und der DNA-Reparatur. Die experimentelle Identifizierung von Methylierungsstellen an Proteinen ohne vorherige Kenntnisse ist kostspielig und zeitaufwendig. Die In-silico-Vorhersage von Methylierungsstellen kann Forschern nicht nur Informationen über die Kandidatenstellen für weitere Bestimmungen liefern, sondern auch die Durchführung von nachgelagerten Charakterisierungen und standortspezifischen Untersuchungen erleichtern. In der vorliegenden Studie wurde ein neuartiger Ansatz auf Basis der Bi-Profile-Bayes-Feature-Extraktion in Kombination mit Support-Vektor-Maschinen (SVMs) verwendet, um das Modell zur Vorhersage von Protein-Methylierungsstellen (BPB-PPMS) aus der primären Sequenz zu entwickeln. Methylierung kann an vielen Resten auftreten, einschließlich Arginin, Lysin, Histidin, Glutamin und Prolin. Derzeit ist BPB-PPMS nur darauf ausgelegt, den Methylierungsstatus für Lysin- und Argininreste an Polypeptiden vorherzusagen, da es nicht genügend experimentell verifizierte Daten gibt, um Vorhersagemodelle für andere Reste zu erstellen und zu trainieren. Die Leistung von BPB-PPMS wird mit einer Sensitivität von 74,71 %, einer Spezifität von 94,32 % und einer Genauigkeit von 87,98 % für Arginin sowie einer Sensitivität von 70,05 %, einer Spezifität von 77,08 % und einer Genauigkeit von 75,51 % für Lysin in 5-fach Kreuzvalidierungsversuchen gemessen. Ergebnisse aus Kreuzvalidierungsversuchen und Tests an unabhängigen Datensätzen legen nahe, dass BPB-PPMS hier möglicherweise die Identifizierung und Annotation von Protein-Methylierungen erleichtert. Darüber hinaus kann BPB-PPMS erweitert werden, um einfach Prädiktoren für andere Arten von PTM-Stellen zu erstellen. Für den öffentlichen Zugang ist BPB-PPMS unter http://www.bioinfo.bio.cuhk.edu.hk/bpbppms verfügbar.
Shao et al. (Mon,) haben diese Frage untersucht.