Die ungewöhnlichen Metallcluster der Nitrogenase: Strukturmerkmale, die durch Röntgen-anomale Beugungsstudien des MoFe-Proteins aus Clostridium pasteurianum enthüllt wurden.

Die Nitrogenase (EC 1.18.6.1) katalysiert die Umwandlung von Dinitrogen in Ammoniak, die zentrale Reaktion der biologischen Stickstofffixierung. Röntgen-anomale Beugungsdaten wurden analysiert, um die Strukturen der von der Nitrogenase MoFe-Protein gebundenen Metallcluster zu untersuchen. Neben einem FeMo Cofaktor bindet jedes Halbmolekül des MoFe-Proteins einen großen FeS-Cluster eines Typs, der zuvor in einem Protein nicht beobachtet wurde. Der FeS-Cluster enthält etwa acht Fe-Atome, besteht aus zwei Subclustern und ist durch einen Abstand von 14 A vom FeMo Cofaktor getrennt. Das anorganische Gerüst des FeMo Cofaktors ist nicht in Subcluster aufgelöst, aber das Mo-Atom befindet sich an seiner Peripherie. FeMo Cofaktoren in verschiedenen Halbmolekülen sind 70 A voneinander entfernt und können die binukleare Aktivierung von Dinitrogen durch zwei Mo-Atome nicht fördern.