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Rel-Familienproteine regulieren die Expression von Genen, die mit Kappa B-bindenden Motiven verbunden sind. Über den Mechanismus, durch den sie die Transkription verstärken, ist jedoch wenig bekannt. Wir haben die Fähigkeit der Onkoproteine v-Rel und c-Rel untersucht, mit Komponenten der grundlegenden Transkriptionsmaschinerie zu interagieren. Hier berichten wir, dass sowohl die saure Transkriptionsaktivierungsdomäne, die sich am einzigartigen C-Terminus des Hühner c-Rel befindet, als auch die spezifische Aktivierungsregion der F9-Zellen, die sowohl in v-Rel als auch in c-Rel vorkommt, in vitro und in vivo mit dem TATA-Bindungsprotein (TBP) und dem Transkriptionsfaktor IIB (TFIIB) interagieren. Wir zeigen auch, dass die Interaktion von TBP mit den Aktivierungsregionen von Rel zu einer synergistischen Aktivierung der Transkription eines kappa B-gebundenen Reportergen führt. In Verbindung mit der Beobachtung, dass auch die Maus c-Rel und die menschlichen RelA-Proteine in vitro mit TBP und TFIIB interagieren, deuten diese Ergebnisse darauf hin, dass die Assoziation mit basal transkriptionsfaktoren wichtig für die transkriptionalen Aktivitäten der Rel-Familienproteine ist.
Xu et al. (Mon,) untersuchten diese Frage.