Zytoplasmatische Domänenheterogenität und Funktionen von IgG Fc-Rezeptoren in B-Lymphozyten

B-Lymphozyten und Makrophagen exprimieren eng verwandte Immunoglobulin G (IgG) Fc-Rezeptoren (Fc gamma RII), die sich nur in der Struktur ihrer zytoplasmatischen Domänen unterscheiden. Aufgrund der zelltyp-spezifischen alternativen mRNA-Spleißung enthält der B-Zellen Fc gamma RII eine Einfügung von 47 Aminosäuren, die an der Bestimmung der Rezeptorfunktion in diesen Zellen beteiligt ist. Die Transfektion einer Fc gamma RII-negativen B-Zelllinie mit komplementären DNAs, die die beiden Spleißprodukte und verschiedene Rezeptormutanten kodieren, zeigt, dass die Einfügung verantwortlich war für die Verhinderung sowohl der Fc gamma RII-vermittelten Endozytose als auch der Fc gamma RII-vermittelten Antigenpräsentation. Die Einfügung war nicht erforderlich, damit Fc gamma RII die oberflächenimmunoglobulinvermittelte B-Zell-Aktivierung moduliert. Stattdessen bestand die Regulation der Aktivierung aus einem Bereich der zytoplasmatischen Domäne, der beiden Isoformen des Rezeptors von Lymphozyten und Makrophagen gemeinsam ist. Im Gegensatz dazu trug die Einfügung zur Bildung von Kappen als Reaktion auf die Quervernetzung des Rezeptors bei, was mit den Vorschlägen übereinstimmt, dass die Lymphozyten-, aber nicht die Makrophagenform des Rezeptors mit dem detergentesolubilen Zytoskelett assoziieren kann.