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Es ist essentiell, die durch Ultraschall induzierten Veränderungen in der Assemblierung von Proteinen und Polyphenolen zu nicht-kovalenten Nanokomplexen zu verstehen. β-Lactoglobulin (LG) und Chinasäure (CA) mit verschiedenen biologischen Aktivitäten können kombiniert werden, um lebensmittelsichere Nanokomplexe zu bilden. Diese Studie untersuchte systematisch die Rolle der Hochintensitäts-Ultraschallvorbehandlung auf die Bindungsmechanismen von LG und CA sowie die potenzielle biologische Funktion zur Einbettung von Curcumin (Cur). Die Rasterelektronenmikroskopie (SEM) zeigte, dass die Ultraschallbehandlung die Struktur von LG zerstören konnte und die Partikelgröße des Proteins auf <50 nm reduziert wurde. Die Veränderung der Sekundärstruktur des Proteins durch Ultraschallbehandlung konnte durch die Fourier-Transform-Infrarotspektroskopie (FTIR) und Fluoreszenzspektren aufgezeigt werden. Darüber hinaus wurde festgestellt, dass LG und CA durch hydrophobe Wechselwirkungen zu einem Komplex kombiniert wurden und CA im inneren Hohlraum von LG mit einer relativ gestreckten Konformation gebunden war. Das Ergebnis zeigte, dass das Verhältnis von Cur, das in der ultrasonischen Probe eingebettet war, effektiv um 7% - 10% erhöht werden konnte, die Partikelgröße in der Emulsion kleiner war und die Dispersion stabiler wurde. Diese Arbeit trägt zur Entwicklung von funktionalen Emulsionssystemen aus Protein-Polyphenol bei, die die Fähigkeit zur Lieferung von Cur besitzen.
Liu et al. (Sun,) untersuchten diese Frage.