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Molekulare Klonierung und Charakterisierung eines menschlichen nukleären Proteins, das als BM28 bezeichnet wird, wird berichtet. Auf der Aminosäureebene teilt dieses 892 Aminosäuren umfassende Protein, das auf SDS-Gelen als 125 kDa Polypeptid migriert, Bereiche signifikanter Ähnlichkeit mit einer kürzlich definierten Familie von frühen S-Phase-Proteinen. Die Mitglieder dieser Familie, das Saccharomyces cerevisiae Mcm2p, Mcm3p, Cdc46p/Mcm5p, das Schizosaccharomyces pombe Cdc21p und das Mausprotein P1, werden als an der Einleitung der DNA-Replikation beteiligt angesehen. Die höchste Ähnlichkeit wurde mit Mcm2p gefunden (42 % Identität über die gesamte Länge und höher als 75 % über eine konservative Region von 215 Aminosäureresten), was darauf hindeutet, dass BM28 das menschliche Homolog des S. cerevisiae MCM2 darstellen könnte. Mit Antikörpern, die gegen das rekombinante BM28 erzeugt wurden, wurde das entsprechende Antigen in den Kernen verschiedener Säugetier-Zellen lokalisiert. Die Mikroleiterung des anti-BM28-Antiökorps in synchronisierten Maus NIH3T3- oder menschlichen HeLa-Zellen liefert Beweise für die Beteiligung des Proteins am Zellzyklus. Bei Injektion in die G1-Phase inhibiert der anti-BM28-Antikörper den Beginn der anschließenden DNA-Synthese, wie anhand der Inkorporation von Bromodeoxyuridin getestet wurde. Die Mikroleiterung während der S-Phase hatte keinen Einfluss auf die DNA-Synthese, inhibiert jedoch die Zellteilung. Die Daten deuten darauf hin, dass das nukleäre Protein BM28 für zwei Ereignisse des Zellzyklus erforderlich ist, für den Beginn der DNA-Replikation und für die Zellteilung.
Тодоров et al. (Sat,) untersuchten diese Frage.
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