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Redoxaktive Übergangsmetallionen (z. B. Eisen und Kupfer) sind an der Ätiologie vieler mit oxidativem Stress assoziierter Krankheiten beteiligt, einschließlich neurodegenerativer Erkrankungen. Ungebundenes Kupfer kann über die Fenton-Reaktion/Haber-Weiss-Chemie die Bildung von reaktiven Sauerstoffspezies (Hydroxylradikale) katalysieren, und deshalb ist freies Kupfer unter physiologischen Bedingungen potenziell toxisch und kommt sehr selten in Zellen vor. Kupfer(II), das an die Aminosäure L-Histidin gebunden ist, stellt eine Spezies dar, die in den 60er Jahren im Blut entdeckt wurde, und seitdem wurde umfangreiche Forschung zu diesem Komplex betrieben. An L-Histidin gebundenes Kupfer stellt ein austauschbares Reservoir von Kupfer(II) dar, das im Gleichgewicht mit dem häufigsten Blutplasma-Protein, dem humanen Serumalbumin, steht. Die Struktur dieses Komplexes in wässriger Lösung war Gegenstand vieler Studien und Übersichten, jedoch ohne überzeugenden Erfolg. Die Bedeutung des (1:2) Kupfer(II)-L-Histidin-Komplexes bei physiologischem pH dokumentiert seine therapeutischen Anwendungen bei der Behandlung der Menkes-Krankheit und mehr kürzlich bei der Behandlung der infantilen hypertrophen Kardiomyopathie. Während der (1:2) Cu(II)-L-His-Komplex kürzlich erfolgreich kristallisiert wurde und die Kristallstruktur durch Röntgenbeugung gelöst wurde, ist die Struktur des Komplexes in flüssiger Lösung bei physiologischem pH nicht zufriedenstellend bekannt. Ziel dieser Arbeit ist es, den (1:2) Cu(II)-L-Histidin-Komplex bei niedrigen Temperaturen durch X-Band- und S-Band-EPR-Spektroskopie und bei physiologischem pH bei Raumtemperatur durch Fourier-Transformations-CW-EPR-Spektroskopie zu untersuchen.
Gal’a et al. (Mi.) haben diese Frage untersucht.