SufS ist ein NifS-ähnliches Protein, und SufD ist notwendig für die Stabilität des 2Fe-2S FhuF-Proteins bei Escherichia coli

Escherichia coli fhuF-Mutanten, ein sufS::MudI-Mutan und ein sufD::MudI-Mutan wurden mit demselben Phänotyp gefunden: die Unfähigkeit, Ferrioxamin B als Eisenquelle in einem Plattenassay zu nutzen. Darüber hinaus wurde gezeigt, dass die Gene sufS und sufD durch den eisenabhängigen Fur-Repressor reguliert werden. Die sequenzielle Analyse ergab, dass der offene Leserahmen von sufS mit orf f406 übereinstimmt. Das Protein SufS gehört zur Familie der NifS-ähnlichen Proteine, die Schwefel für Fe-S-Zentren liefern. Das Protein FhuF enthält ein 2Fe-2S-Zentrum. Eine Mutation im upstream sufD-Gen (orf f423) verursachte denselben Phänotyp. Das T7-Expressionssystem und ein His-Tag ermöglichen die Isolation des FhuF-Proteins in guter Ernte aus einem Wildtyp-Stamm. Im Gegensatz dazu schlug die Überproduktion des Proteins in einem DeltasufD-Stamm fehl. Radioaktive Markierung von N-His-FhuF mit 35Smethionin zeigte, dass das Protein im DeltasufD-Mutan instabil war.