L-29, ein endogenes Lektin, bindet mit positiver Kooperativität an Glykokonjugat-Liganden

Die löslichen, mahlzeitlichen laktosebindenden Lektine L-14-I und L-29 werden beide sekretorisch freigesetzt und binden an Oligosaccharide auf Laminin, einem großen extrazellulären Matrixglykoprotein mit Polylaktosamin-Ketten. Aufgrund der funktionalen Bedeutung dieser Lektin-Laminin-Interaktionen haben wir quantitative Aspekte der Bindung von L-14-I und L-29 an immobilisiertes Laminin unter Verwendung rekombinanter Lektine, die mit 125I gekennzeichnet sind, verglichen. Wir berichten, dass die konzentrationsabhängige Bindung von L-29 positive Kooperativität aufweist, während die Bindung von L-14-I dies nicht tut. Die kooperative Bindung von L-29 kann auch an Glykokonjugatsubstraten auftreten, die nicht Laminin sind, und ist nicht von der Bildung von Cystinbindungen oder Aggregation in Lösung abhängig. L-29 enthält repetitive Sequenzen innerhalb der N-terminalen Domäne, die in L-14-I nicht vorhanden sind. Diese Domäne ist nicht erforderlich für die Bindungsaktivität, wird jedoch für die positive Kooperativität benötigt. Obwohl der genaue Mechanismus der Interaktion von L-29 mit Laminin noch bestimmt werden muss, führt er anscheinend zur Assemblierung eines Lektin-Aggregats auf der Substratoberfläche, was bedeutende funktionale Konsequenzen haben könnte.