Zwei Laktose-bindende Lektine aus Hühnertissues. Das gereinigte Lektin aus dem Darm unterscheidet sich von dem in Leber und Muskulatur.

Endogene laktosebindende Proteine aus der Leber und dem Darm von erwachsenen Hühnern wurden durch Affinitätschromatographie auf asialofetuin-derivatisierter Sepharose bis zur Homogenität gereinigt, gefolgt von isoelektrischem Fokussieren. Da diese kohlenhydratbindenden Proteine als Hämagglutinine assayed werden, werden sie als Lektine bezeichnet. Obwohl die Hämagglutinationsaktivität dieser Lektine durch ähnliche Konzentrationen von inhibitorischen Sacchariden gehemmt wird, sind sie nicht identisch. Sie unterscheiden sich in spezifischer Hämagglutinationsaktivität, Subunit-Molekulargewicht und isoelektrischem Punkt. Sie haben sehr unterschiedliche Peptidkarten und zeigen keine nachweisbare immunologische Kreuzreaktivität. Basierend auf Gel-Filterstudien verhält sich das Leberlektin als Dimer mit scheinbarem Mr = 31.000 +/- 1100, während sich das Darmlektin als Monomer mit scheinbarem Mr = 14.000 +/- 1700 verhält. Obwohl es sich eindeutig vom Darmlektin unterscheidet, scheint das Lektin aus der erwachsenen Leber identisch mit dem Lektin zu sein, das zuvor aus embryonalen Skelettmuskel gereinigt wurde.