Partielle Reinigung des tensid-löslichen HL-A-Antigens und dessen Spaltung durch Papain

Das mit dem nicht-ionischen Tensid Brij 99 lösliche HL-A-Antigen wurde aus einer kultivierten menschlichen Lymphoblastenlinie auf etwa 50% Homogenität gereinigt. Es besteht aus zwei nicht identischen Untereinheiten mit einem Molekulargewicht (MW) von 44.000 und 12.000. Bei der Papain-Proteolyse wird das 44.000 MW-Peptid durch mindestens zwei Spaltungen in ein 34.000 MW-Peptid umgewandelt, während das 12.000 MW-Peptid unverändert zu sein scheint. Gleichzeitig wird das scheinbare Molekulargewicht in der Gelbildungs-Chromatographie unter nicht-denaturierenden Bedingungen in Gegenwart von Brij 99 von 460.000 auf 45.000 reduziert. HL-A-Moleküle, die durch direkte Papain-Proteolyse von Membranen und durch Papain-Behandlung des reinen tensid-löslichen HL-A hergestellt werden, sind identisch.