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In Nitrosomonas europaea katalysieren Ammoniak-Monooxygenase (AMO) und Hydroxylamin-Oxidoreduktase (HAO) die Oxidation von Ammoniak (NH3) zu Nitrit (NO2-). Ein Transkript von 3500 Basen hybridisiert mit Sonden für amoA und amoB (Gene, die für AMO-Proteine kodieren). Ein Transkript von 2100 Basen hybridisiert mit Sonden für hao (das Gen, das für HAO kodiert). Die Induktion der mRNAs, die durch amo- und hao-Sonden nachgewiesen wurden, erforderte die Anwesenheit von Ammonium (NH4+). Um die neuen mRNA-Spiegel mit der de novo-Aktivität zu korrelieren, wurden bestehende mRNA-Pools und AMO-Aktivität vor der Induktion durch NH4+ reduziert. Die mRNAs von AMO und HAO wurden durch Entzug der Energie für mindestens 8 Stunden erschöpft; die AMO-Aktivität wurde nach der mRNA-Erschöpfung mit Acetylen (C2H2) inaktiviert. In auf diese Weise behandelten Zellen standen die Spiegel neuer AMO-mRNA und de novo AMO-Enzymaktivität in Beziehung zu erhöhten NH4+-Konzentrationen von bis zu 1 mM nach 3 Stunden Inkubation. Auch HAO-mRNA stieg in den mit NH4(+)-behandelten Zellen an. Andere durch NH4+ induzierte Proteine und RNAs wurden in 14CO2-Markierungsexperimenten nachgewiesen. Die AMO- und HAO-mRNAs wurden bevorzugt unter energielimitierenden Bedingungen synthetisiert.
Sayavedra‐Soto et al. (Mittwoch) haben diese Frage untersucht.