Integrin-assoziiertes Protein: ein 50-kD Plasmamembran-Antigen, das physisch und funktionell mit Integrinen assoziiert ist.

Die Phagozytose durch Monozyten oder Neutrophile kann durch die Interaktion mit mehreren Proteinen oder synthetischen Peptiden, die die Arg-Gly-Asp-Sequenz enthalten, verstärkt werden. Kürzlich haben wir gezeigt, dass ein mAb, B6H12, diese Verstärkung der Neutrophilen-Phagozytose spezifisch inhibiert, indem es die Bindung von Arg-Gly-Asp an den Leukocyten-Antwort-Integrin inhibiert (Gresham, H. D., J. L. Goodwin, P. M. Allen, D. C. Anderson und E. J. Brown. 1989. J. Cell Biol. 108:1935-1943). Jetzt haben wir das von B6H12 erkannte Antigen zur Homogenität gereinigt. Überraschenderweise handelt es sich um ein 50-kD-Molekül, das auf den Plasmamembranen aller hämatopoetischen Zellen, einschließlich Erythrozyten, die keine bekannten Integrine exprimieren, exprimiert wird. Auf Thrombozyten und in der Plazenta, jedoch nicht auf Erythrozyten, ist dieses Protein mit einem Integrin assoziiert, das von einem Anti-β3-Antikörper erkannt werden kann. Darüber hinaus hemmen sowohl der Anti-β3- als auch mehrere mAbs, die das 50-kD-Protein erkennen, die Arg-Gly-Asp-Stimulation der Phagozytose. Diese Daten zeigen eine Assoziation zwischen Integrinen und dem 50-kD-Protein auf mehreren Zelltypen. Aus diesem Grund nennen wir es Integrin-assoziiertes Protein (IAP). Wir hypothesizieren, dass IAP eine Rolle bei der Signalübertragung für eine verstärkte Phagozytose durch Arg-Gly-Asp-Liganden spielen könnte.