Bietet ein strukturelles und mechanistisches Modell für calcium-transportierende ATPasen im Herz- und Skelettmuskel, basierend auf Aminosäuresequenzen.
Es wird Arbeit überprüft, in der die Aminosäuresequenzen zweier Ca2+-transportierender ATPasen aus dem sarkoplasmatischen Retikulum (SR) von langsamen (oder kardialen) und schnellen Skelettmuskeln aus den Nukleotidsequenzen klonierter cDNAs bestimmt wurden. Die Analyse der Hydrophobie und der Sekundärstruktur, kombiniert mit der bekannten Form aus Elektronenmikrographien, führt zu einem Modell mit fünf Domänen mit funktionalen Implikationen. Der Hauptglobulärteil des Moleküls befindet sich im Zytoplasma und besteht aus einer antiparallelen und zwei parallelen Beta-Faltblatt-Domänen. Eine der letzteren bindet ATP, das in Anwesenheit von Ca2+ eine Asparaginsäure in der anderen Domäne phosphoryliert. Es wird vorgeschlagen, dass nachfolgende kinaseähnliche Bewegungen über einen penta-helikalen, calcium-bindenden Stängel an die SR-Membran übertragen werden. Das Ca2+ wird zunächst gefangen und dann über die zehn Helices, die die transmembrane (Kanal-)Region bilden, transloziert. Der Unterschied in den Anforderungen an Gegenionen zwischen den Ca2+- und Na+/K+-ATPasen kann durch unterschiedliche Ladungsverteilungen in diesem Kanal erklärt werden.
Green et al. (Fri,) haben diese Frage untersucht.