Eisen(III)-Komplexe eines DOPA-haltigen Adhäsivproteins von Mytilus edulis

Die Bindung von Eisen(III) an das DOPA-haltige Adhäsivprotein von Mytilus edulis (Mefp1) wurde durch spektrophotometrische Titrationen, Elektronenspinresonanz (EPR) und Resonanz-Raman-Spektroskopien untersucht. Bei pH 7,0 existieren zwei verschiedene Formen des Eisen-Protein-Komplexes: eine lila (λmax = 548 nm) und eine rosa (λmax = 500 nm). Die rosa Form wird bei hohen DOPA:Fe-Verhältnissen begünstigt, die lila bei niedrigen DOPA:Fe-Verhältnissen. Die Resonanz-Raman-Spektroskopie beider Formen zeigt, dass die Chromophore ferric Catecholat-Komplexe sind. EPR-Spektren beider Formen des Proteins, die bei derselben Eisenkonzentration gemessen wurden, zeigen ein g ≈ 4,3 Resonanz mit etwa 4-facher Intensität im Spektrum des rosa Komplexes im Vergleich zur lila Form. Basierend auf den hier gewonnenen kollektiven Beweisen wird ein Modell für die lila Form des ferrischen Mefp1 vorgeschlagen, das die bis(catecholato)-Koordination von ferrischen Ionen mit dem Großteil des Eisen(III) umfasst, das als EPR-still μ-oxo- oder μ-hydroxo-überbrückte binukleare Cluster komplexiert ist. Im Gegensatz dazu ist das ferrische Eisen in der rosa Form EPR-aktiv, mononuklear und in high-spin tris(catecholato) Komplexen vorhanden. Die biologischen Implikationen dieser Komplexe werden diskutiert.