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Die enzymatische Hydrolyse, gefolgt von der Aminosäureanalyse, lieferte keine Hinweise auf das Vorhandensein von epsilon-(gamma-Glutamyl)lysin oder anderen Isopeptidquervernetzungen in Connectin. Die Gelfiltration in Anwesenheit von Natriumdodecylsulfat zeigte keinen Unterschied in Connectin zwischen normalem und lathyritischem Muskel, was darauf hindeutet, dass Lysyloxidase nicht die Quervernetzung in Connectin initiiert. Obwohl Connectin möglicherweise durch einen unbekannten Mechanismus kovalent quervernetzt sein könnte, deutet die verfügbare Evidenz darauf hin, dass die Untereinheit mit einem Molekulargewicht von etwa 900.000 als einzelner Polypeptidstrang synthetisiert wird. In der sich entwickelnden fetalen Muskulatur erscheinen Myosin-Schwerketten einige Wochen früher als Connectin. Dies, zusammen mit der bekannten Empfindlichkeit von Connectin gegenüber Hydrolyse, legt nahe, dass Connectin in einer exponierten Umgebung existiert, anstatt als Kern der dicken Fibrille.
Gruen et al. (Mon,) untersuchten diese Frage.