Bid induziert die Oligomerisierung und Integration von Bax in die äußere Mitochondrienmembran

Bei vielen Arten von Apoptose erfährt das proapoptotische Protein Bax eine Konformationsänderung auf Ebene der Mitochondrien. Dieses Ereignis geht immer der Freisetzung von mitochondrialem Cytochrom c voraus, das im Zytosol Caspasen durch Bindung an Apaf-1 aktiviert. Die Mechanismen, durch die Bax die Freisetzung von Cytochrom c auslöst, sind unbekannt. Hier zeigen wir, dass Bax nach der Bindung an das proapoptotische Protein Bid, das nur die BH3-Domäne enthält, oligomerisiert und dann in die äußere Mitochondrienmembran integriert, wo es die Freisetzung von Cytochrom c auslöst. Die durch Bid ausgelöste Integration von Bax in die Mitochondrienmembran könnte einen entscheidenden Schritt in den Signalwegen darstellen, die zur Apoptose führen.