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Die Rolle des Kohlenhydratanteils des IgE-Rezeptors in der Interaktion mit IgE wurde untersucht. Die Membrankohlenhydrate von basophilen Leukämiezellen (RBL) und Mastzellen (RMC) der Ratte wurden durch Behandlung der Zellen mit Galaktoseoxidase gefolgt von 3H-NaBH4 markiert. IgE-Rezeptoren wurden von detergent-aufgelösten Membranen getrennt und mittels SDS-Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE) untersucht. Die Behandlung mit Neuraminidase erhöhte signifikant die Inkorporation von 3H sowohl in den gesamten Membranextrakt als auch in die IgE-Rezeptoren. Die SDS-PAGE-Analyse zeigte das Vorhandensein von Galaktose in allen IgE-bindenden Komponenten von 2 RBL-Zelllinien und das Vorhandensein von Sialinsäure auf der Haupt-IgE-bindenden Komponente. Eine vorherige Sättigung der Zellen mit IgE verhinderte nicht die Kohlenhydratmarkierung des Rezeptors, obwohl sie die Markierung seines Proteinanteils blockierte, was darauf hindeutet, dass Kohlenhydrate nicht im Bindungsbereich lokalisiert sind. Die Entfernung terminaler Sialinsäurereste mit Neuraminidase erhöhte die Affinität des Rezeptors für IgE, ohne die Anzahl der Rezeptoren pro Zelle erheblich zu beeinflussen. Um die Rezeptorkohlenhydrate drastischer zu modifizieren, wurden RBL-Zellen in Anwesenheit von Tunicamycin (TN) gezüchtet. TN hemmte signifikant die Inkorporation von 3H-Glucosamin in den Rezeptor. RBL-Zellen, die in Anwesenheit von TN gezüchtet wurden, wiesen weniger Rezeptoren an der Zelloberfläche auf, sowohl beurteilt durch Ligandenbindungsstudien als auch durch äußere Markierungsverfahren. Diese Daten deuten zusammen darauf hin, dass die Kohlenhydratanteile des Rezeptors nicht direkt im Bindungsbereich des IgE-Rezeptors lokalisiert sind; jedoch legen die TN-Studien nahe, dass die Rezeptorkohlenhydrate eine Rolle beim Transport des Rezeptors zur Plasmamembran oder bei dessen Orientierung danach spielen könnten.
Pécoud et al. (Wed,) untersuchten diese Frage.