Entschlüsselung des Elektronentransfermechanismus bei der Reduktion von Bis(µ‐Oxido) Dicopper-Komplexen

Tyrosinase ist ein sauerstoffaktivierendes Enzym und daher sind funktionelle Modellkomplexe von großem Interesse. Die prominentesten Modellkomplexe, die bis(µ‐oxido) sowie die µ‐η 2 :η 2 ‐peroxido Dicopper-Spezies, zeigen katalytische Aktivität gegenüber phenolischen Substraten. Hier präsentieren wir eine kinetische und mechanistische Studie der Elektronentransferreaktion reduzierender Agenzien mit zwei bis(µ‐oxido) Dicopper-Komplexen. Als Liganden wurden die bis(guanidine) 2‐(2‐(((bis(dimethylamino)methylene)‐amino)methyl)‐phenyl)‐1,1,3,3‐tetramethylguanidin (TMG 2 tol) und die hybride Guanidin 2‐(3‐(dimethylamino)propyl)‐1,1,3,3‐tetramethylguanidin (TMGdmap) gewählt, da frühere Studien gezeigt haben, dass die Dicopper-Spezies mit diesen Liganden bei −80°C relativ stabil und gleichzeitig schnell bildbar sind. Wir bestimmen die vollständigen kinetischen und thermodynamischen Parameter der Elektronentransferreaktion. Mithilfe spektroskopischer kinetischer Analysen zeigen wir, dass der Elektronentransfer-Schritt eine Reaktion mit zwei unabhängigen Schritten ist. Darüber hinaus zeigen Studien zur Dichtefunktionaltheorie die faszinierende elektronische Struktur der reduzierten Cu 2 O 2-Komplexe. Diese Studie hebt die Fähigkeit der Cu 2 O 2-Spezies hervor, mit reduzierenden Äquivalenten umzugehen.