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Änderungen in der Proteinstruktur können erhebliche Auswirkungen auf die biologische Funktion haben. Analytische Techniken, die die Charakterisierung von Proteinen bei Erhaltung ihres konformationellen und funktionellen Zustands ermöglichen, sind entscheidend für das Studium von Veränderungen in der höheren Strukturordnung von Proteinen und für die Etablierung von Struktur-Funktions-Beziehungen. Die Kopplung von nativen Proteintrennungen mit der Massenspektrometrie entwickelt sich schnell zu einem leistungsstarken Ansatz, um diese Aspekte zuverlässig, schnell und unkompliziert zu untersuchen. Diese Übersicht präsentiert die verfügbaren nativen Trennungsmodi für Proteine, behandelt praktische Überlegungen zur Hyphenierung dieser Trennungen mit der Massenspektrometrie und hebt die Einbeziehung von affinitätsbasierten Trennungen hervor, um gleichzeitig strukturelle und funktionelle Informationen über Proteine zu gewinnen. Die Auswirkungen dieser Ansätze werden durch ausgewählte Anwendungen, die biomedizinische und biopharmazeutische Forschungsfragen betreffen, hervorgehoben. Die Funktionalitäten von Proteinen hängen stark von ihrer spezifischen chemischen und räumlichen Struktur ab. Diese Übersicht geht auf die Hyphenierung von nativen Trennungstechniken mit der Massenspektrometrie ein, um die Struktur und Funktionalität von Proteinen (höhere Strukturordnung) zu untersuchen.
Schaick et al. (Do,) haben diese Frage untersucht.