Die mitochondriale oxidative Phosphorylierung beruht auf dem Transfer von Elektronen durch Cytochrom c zwischen den Komplexen III und IV. Frühere Studien, die mit detergenziell gereinigten Superkomplexen aus S. cerevisiae arbeiteten, zeigten, dass dieser Transfer durch die zweidimensionale Diffusion von Cytochrom c begrenzt ist. Diese Studie untersucht diesen Prozess in in Membranen eingebetteten Mitoplasten. Die Ergebnisse zeigen, dass die Einbettung in die Membran den geschwindigkeitsbestimmenden Schritt vom Cytochrom c-vermittelten Elektronentransfer auf die katalytische Aktivität des Superkomplexes selbst verschiebt. Bis zu einem Verhältnis von Cytochrom c : Superkomplex von eins steigt der Umsatz unabhängig von der Ionic Strength stark an. Bei höheren Verhältnissen nivelliert sich die Rate bei 15–20 s −1 , was darauf hinweist, dass der Prozess nicht länger durch die salinitätsabhängige Elektronentransfer begrenzt ist, sondern vielmehr durch die katalytische Kapazität von Komplex IV.
Lobez et al. (Tue,) untersuchten diese Frage.