Die Cargo-Rezeptoren Surf4, Endoplasmatisches Retikulum-Golgi-Intermediate Kompartiment (ERGIC)-53 und p25 sind erforderlich, um die Architektur von ERGIC und Golgi aufrechtzuerhalten.

Schnell zyklingende Proteine des frühen sekretorischen Weges können als Cargo-Rezeptoren fungieren. Bekannte Cargo-Rezeptoren sind reichlich vorhandene Proteine, aber es bleibt ein Rätsel, warum ihre Inaktivierung zu eher begrenzten Sekretionsphänotypen führt. Studien zu Surf4, dem menschlichen Ortholog des Hefecargo-Rezeptors Erv29p, zeigen nun eine neuartige Funktion der Cargo-Rezeptoren auf. Surf4 wurde gefunden, um mit den Proteinen des endoplasmatischen Retikulum-Golgi-Intermediate Kompartiments (ERGIC)-53 und p24 zu interagieren. Das Silencing von Surf4 zusammen mit ERGIC-53 oder das Silencing des p24-Familienmitglieds p25 führte zu einem identischen Phänotyp, der durch eine reduzierte Anzahl von ERGIC-Clustern und Fragmentierung des Golgi-Apparats gekennzeichnet war, ohne Auswirkungen auf den anterograden Transport. Live-Imaging zeigte eine verringerte Stabilität der ERGIC-Cluster nach Knockdown von p25. Das Silencing von Surf4/ERGIC-53 oder p25 führte zu einer teilweisen Umverteilung des Coat-Protein (COP) I, aber nicht der Golgi-Matrixproteine in das Zytosol und zu einer teilweisen Resistenz des cis-Golgi gegenüber Brefeldin A. Diese Ergebnisse implizieren, dass Cargo-Rezeptoren für die Aufrechterhaltung der Architektur von ERGIC und Golgi unerlässlich sind, indem sie die Rekrutierung von COP I steuern.