In Vitro Phosphinat-Methylierung durch PhpK aus Kitasatospora phosalacinea

Radikale S-Adenosyl-L-Methionin, cobalaminabhängige Methyltransferasen wurden vorgeschlagen, um die Methylierungen von unreaktiven Kohlenstoff- oder Phosphoratomen in antibiotischen biosynthetischen Wegen zu katalysieren. Bisher wurde keines dieser Enzyme reinisiert oder gezeigt, dass es in vitro aktiv ist. Hier demonstrieren wir die Aktivität des P-Methyltransferase-Enzyms PhpK, aus dem Phosalacin-Erzeuger Kitasatospora phosalacinea. PhpK katalysiert die Übertragung einer Methylgruppe von Methylcobalamin auf 2-Acetylamino-4-hydroxyphosphinylbutanoat (N-Acyldemethylphosphinothricin), um 2-Acetylamino-4-hydroxymethylphosphinylbutanoat (N-Acetylphosphinothricin) zu bilden. Diese Transformation führt zu der einzigen Kohlenstoff-Phosphor-Kohlenstoff-Bindung, von der bekannt ist, dass sie in der Natur vorkommt.