Strukturelle und funktionale Diversitäten in Lepidopteren-Serinproteasen

Die primäre Proteinverdauung in Lepidopterenlarven beruht auf Serinproteasen wie Trypsin und Chymotrypsin. Bemühungen zur Klassifizierung und Charakterisierung von Verdauungsproteasen haben eine erhebliche Diversität in der Spezifität und mechanistischen Klassen von Dünnfilproteasen offenbart. Obwohl die evolutionäre Bedeutung von Mutationen, die zu struktureller Diversität in Serinproteasen führen, gut charakterisiert ist, hat es sich als herausfordernd erwiesen, die resultierende funktionale Diversität zu detaillieren. Funktionale Diversität kann mit der Anpassung von Insekten an verschiedene Wirtspflanzen sowie mit der Exposition von Insekten gegenüber natürlich vorkommenden antagonistischen Biomolekülen wie pflanzenabgeleiteten Proteaseinhibitoren (PIs) und Lektinen korreliert werden. Aktuelle Forschungsarbeiten konzentrieren sich darauf, die Veränderungen in der Spezifität und Aktivität von Proteasen zu entschlüsseln, die sich aus veränderten Aminosäuren am aktiven Zentrum, spektrumsbestimmenden Taschen und anderen Regionen ergeben, die die Aktivität beeinflussen. Einige Einblicke wurden durch in silico Modellierung und Simulationsexperimente gewonnen, unterstützt durch die begrenzte Verfügbarkeit charakterisierter Proteasen. Wir untersuchen die strukturell und funktionell unterschiedlichen Lepidopteren-Serinproteasen und bewerten ihren Einfluss auf die Verdauungsprozesse der Larven und auf die allgemeine Physiologie der Insekten.