Zellzyklus-spezifische Assoziation von E2F mit dem p130 E1A-bindenden Protein.

Die Assoziation des E2F-Transkriptionsfaktors mit den Proteinen pRb und p107 scheint die Aktivität von E2F zu regulieren und beeinflusst wiederum den Zellzyklusverlauf. Wir fanden jedoch heraus, dass pRb und p107 nur minor E2F-assoziierte Proteine in G0/G1-Maus-Fibroblasten sind, und wir suchten nach dem Haupt-E2F-Partnerprotein in diesen Zellen. Da das Adenovirus E1A-Onkoprotein anscheinend in der Lage war, an den G0-E2F-Partner zu binden, haben wir Proteine angereichert, die sowohl mit einer E2F-bindenden DNA-Säule als auch mit E1A assoziiert waren. Die Hauptspezies in G0- und frühen G1-Fibroblasten, die mit diesem Ansatz nachgewiesen wurden, hatten Eigenschaften, die identisch mit dem pRb- und p107-verwandten p130-Protein waren. In serumstimulierenden Zellen ersetzte p107 p130 als das Haupt-E2F-assoziierte Protein nahe der G1/S-Grenze, was mit einem Anstieg der p107-Proteinspiegel einherging. p130-E2F-Komplexe ähnelten p107-E2F-Komplexen in ihrer Fähigkeit, an Cyclin-cdk-Kinasen zu binden, und sie schienen in späten G1-Zellen mit der Cyclin E-cdk2-Kinase assoziiert zu sein. Diese Beobachtungen deuten darauf hin, dass E2F-Transkriptionsfaktoren durch eine Folge von Partnerproteinen reguliert werden, mit denen sie in definierten Phasen des Zellzyklus assoziieren.