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Die Expression des Opazitätsproteins von Neisseria gonorrhoeae (Op, Protein II), eines wichtigen antigenen Determinanten der äußeren Membran, unterliegt häufigen Phasenübergängen. Mindestens neun Expressionsloci (opaE) sind an der Produktion einer großen Anzahl serologisch unterschiedlicher Op-Typen beteiligt. Mit opa-spezifischen Oligonukleotiden als Sonden in genomischen Blots erkennen wir Op-verwandte Gensequenzen (opr) in N. meningitidis sowie in N. lactamica. Die DNA-Sequenzanalyse solcher opr-Gene, die von N. meningitidis stammen, zeigt deutliche Homologiebereiche zu gonokokken opa E-Genen. Wie im Immungel gezeigt, sind die von opa und opr codierten Proteine serologisch verwandt. Wie die opaE-Gene enthalten die 5'-codierenden Sequenzen der opr-Gene eine sich wiederholende Sequenz, die aus pentamerischen CTCTT-Einheiten besteht. Die Anzahl dieser codierenden Wiederholungseinheiten (CR) ist variabel. Diese Erkenntnis, zusammen mit der Beobachtung, dass alle opr-Gene konstitutiv transkribiert werden, unabhängig vom Status der Proteinproduktion, deutet auf einen translationskontrollmechanismus hin, der identisch mit dem der opa-Gene in Gonokokken ist. Die verwandten Strukturen und Kontrollmechanismen der opa- und opr-Gene implizieren eine allgemeine Bedeutung ihrer Genprodukte für den pathogenen Charakter der untersuchten Neisseria-Arten.
Stern et al. (1987) untersuchten diese Frage.
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