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Es werden Sedimentationsgeschwindigkeits-, intrinsische Viskositäts- und partiell-spezifische Volumenmessungen an einem typischen blutgruppenspezifischen Glycoprotein unter einer Reihe von Umgebungsbedingungen berichtet. 2. Die Sedimentationskoeffizienten, S, sind stark konzentrationsabhängig und folgen dem reziproken Gesetz; die Grenzwerte bei 2 Grad, 25 Grad und 45 Grad, nach Korrektur auf 25 Grad, zeigen eine leichte Abhängigkeit von der Temperatur. 3. Die intrinsischen Viskositäten, eta, bei 25 Grad und 45 Grad zeigen eine ausgeprägtere Temperaturabhängigkeit und entsprechen einer sehr asymmetrischen oder sehr erweiterten molekularen Konformation. 4. Aus dem Wert des Verhältnisses K/eta, wobei K=S(0).d(1/S)/dc, wird geschlossen, dass die molekulare Konformation annähernd sphärisch ist; die Anwendung der Einstein-Viskositätgleichung deutet dann auf einen Erweiterungsfaktor von etwa 60 hin, der mit einer flexiblen Konfiguration kompatibel ist, die der eines zufälligen Knäuels nahekommt. 5. Der Sedimentationskoeffizient wird nicht durch Variationen der Ionenstärke im Bereich von 0,01-0,50 oder durch den pH-Wert im Bereich von 3-10 beeinflusst. 6. Natriumdodecylsulfat bei 1,5% bewirkt einen kleinen Rückgang von S; der Effekt ist größer als erwartet aufgrund des beobachteten Bindungsgrads, ist jedoch zu gering, um einer signifikanten Änderung der Sekundärstruktur zu entsprechen; die serologische Aktivität wird durch Natriumdodecylsulfat nicht beeinflusst. 7. Alle beobachteten Eigenschaften deuten auf das Fehlen jeglicher Sekundärstruktur in Blutgruppenstoffen hin.
Creeth et al. (Fri,) haben diese Frage untersucht.