Rab11 reguliert die Exozytose von Recyclingvesikeln an der Plasmamembran

Rab11 ist bekannt dafür, primär mit perinukleären Recycling-Endosomen assoziiert zu sein und das Recycling von endozytierten Proteinen zu regulieren. Der Recycling-Schritt, an dem Rab11 beteiligt ist, bleibt jedoch unbekannt. Wir zeigen hier, dass Rab11-Aberration neben der Tubulation von Recycling-Endosomen zur Ansammlung von Recycling-Trägern führt, die endozytiertes Transferrin und Transferrin-Rezeptor unter der Plasmamembran enthalten. Außerdem zeigen wir, dass die Träger von perinukleären Recycling-Endosomen zur Zellperipherie entlang von Mikrotubuli transportiert werden. Die Total-Internal-Reflection-Fluoreszenzmikroskopie von Zellen, die EGFP-getaggten Transferrin-Rezeptor exprimieren, ergab, dass die Rab11-Aberration das Andocken und die Fusion von Recycling-Trägern an der Plasmamembran hemmt. Die Depletion von Sec15, das mit Rab11 interagiert, oder Exo70, beides Komponenten des Exocyst-Andockkomplexes, führt zu praktisch denselben Phänotypen wie die Rab11-Depletion. Somit wird Rab11 zusätzlich zu seiner Rolle in Recycling-Prozessen an perinukleären Recycling-Endosomen entlang von Mikrotubuli zur Zellperipherie transportiert durch Assoziation mit Recycling-Trägern und reguliert direkt die Vesikel-Exozytose an der Plasmamembran in Verbindung mit dem Exocyst.