Abwesenheit von Triglyceridansammlungen in lipoproteinlipase-defizienten menschlichen Monozyten-Makrophagen, die mit menschlichem sehr niedrigdichtem Lipoprotein inkubiert wurden.

Lipoproteinlipase, ein lipolytisches Enzym, das für die normale Hydrolyse von Triglyceriden in sehr niedrigdichtem Lipoprotein (VLDL) und Chylomikronen unerlässlich ist, kommt in mehreren Zelltypen vor, einschließlich Makrophagen. Die Rolle der Lipoproteinlipase bei der Vermittlung der Aufnahme von normalen VLDL-Triglyceriden in menschliche kultivierte monozyt-abgeleitete Makrophagen wurde untersucht, indem Makrophagen aus einem funktionell lipoproteinlipase-defizienten Patienten und Makrophagen aus einer normalen Probe verwendet wurden. Nach der Inkubation mit VLDL wurde bei der normalen, jedoch nicht bei den lipoproteinlipase-defizienten Makrophagen eine massive Ansammlung von phasene refraktilen (Lipid-) Einschlüssen durch Phasenkontrastmikroskopie festgestellt. Chemische Bestimmungen von intrazellulärem Lipid bestätigten eine massive Triglyceridsammlung in normalen Makrophagen, jedoch nicht in lipoproteinlipase-defizienten Makrophagen. Cholesterin, das aus VLDL stammt, akkumulierte in keiner der Zellen. Diese Ergebnisse bestätigen eine zusätzliche Rolle der Lipoproteinlipase, nämlich die Vermittlung der Triglyceridansammlung in Makrophagen aus normalem menschlichem VLDL. Menschliche Monozyten-Makrophagen, die genetisch defizient in einer funktionalen Lipoproteinlipase sind, werden nützlich sein, um die Rolle der Lipoproteinlipase bei der Ansammlung von Lipid in Makrophagen aus anderen Formen von Triglycerid-transportierenden Lipoproteinen, einschließlich hypertriglyceridämischem VLDL, beta-VLDL und Chylomikronen, zu bestimmen.