Résumé Les interactions protéine-eau façonnent fondamentalement la structure, la stabilité, la dynamique et la fonctionnalité des protéines. Cependant, la nature hétérogène de l'interface protéine-eau et la disparité de leur interaction dynamique rendent difficile la compréhension de la manière dont les perturbations locales de l'eau influencent la dynamique structurelle des protéines dans l'espace et le temps. Dans cette étude, nous introduisons une molécule photochrome, le spiropyran, pour modifier un résidu spécifique des protéines, réalisant ainsi une perturbation réversible, spécifique au résidu et amplifiée de l'hydrophobicité des surfaces protéiques. Grâce à des perturbations hydrophobes contrôlées et amplifiées, nous révélons que même des changements subtils au niveau des résidus dans l'hydrophobicité induisent des altérations globales significatives dans les motifs d'hydratation des protéines. Ces changements d'hydratation se propagent de manière dépendante à la séquence d'acides aminés, initiant un « effet papillon » qui influence de manière dramatique l'architecture globale des protéines et les performances catalytiques. Nos résultats établissent que les réseaux d'eau interfaciale capturent non seulement les motifs physico-chimiques de surface des protéines, mais aussi médiatisent la propagation des perturbations locales en fluctuations structurelles et fonctionnelles plus larges. En déplaçant le paradigme de « structure-fonction » à « structure-hydratation-fonction », notre travail offre des perspectives innovantes pour comprendre l'architecture des protéines et guider les stratégies de conception de médicaments futures.
Li et al. (Mon,) ont étudié cette question.