Une question de charge : Coassemblage électrostatiquement ajusté de peptides amphiphiles

Résumé L'coassemblage de biomatériaux peptidiques offre une avenue intéressante pour élargir le spectre des structures supramoléculaires ordonnées de manière hiérarchique qui pourraient être pertinentes pour les applications biomédicales et biotechnologiques. Dans ce travail, des coassemblages de peptides β-feuillet amphiphiles et chargés de manière opposée, anioniques et cationiques, sont étudiés, ce qui peut donner naissance à une gamme variée de formes coassemblées. Les mélanges de peptides montrent des valeurs de concentration critique d'coassemblage (CCC) significativement plus faibles par rapport à celles des peptides purs individuels. Fait intéressant, la formation la plus élevée de fibrilles coassemblées nécessite un excès de peptide cationique alors que les mélanges équimolaires de peptides ont montré le maximum de repliement en structures β-feuillet. Les mélanges de peptides coassemblés séquentiellement à partir de solutions à des concentrations dépassant la concentration critique d'assemblage intrinsèque (CAC) de chaque peptide, nécessitent également une proportion plus élevée de peptide cationique pour stabiliser les hydrogels. Cette étude éclaire une enquête systématique sur des peptides β-feuillet chargés de manière opposée sur une gamme de concentrations, dans des solutions et dans des hydrogels. Les résultats peuvent être pertinents pour la compréhension fondamentale de systèmes d'assemblage aussi complexes, drivés par la charge, et pour la formulation de nanostructures à base de peptides avec des fonctionnalités diverses.