Le recrutement médié par la myosine XI de BIK1 vers les nanodomaines facilite la formation du complexe FLS2–BIK1 pendant l'immunité innée chez Arabidopsis

Les plantes s'appuient sur des complexes de récepteurs immunitaires à la surface cellulaire pour percevoir les molécules microbiennes et transmettre ces signaux à l'intérieur de la cellule afin de réguler l'immunité. Divers récepteurs immunitaires et protéines associées sont souvent distribués de manière dynamique dans des nanodomaines spécifiques de la membrane plasmique (MP). Cependant, le mécanisme moléculaire exact et la pertinence fonctionnelle de ce ciblage des nanodomaines dans la régulation de l'immunité des plantes restent largement méconnus. En utilisant des techniques d'imagerie à haute résolution spatiotemporelle et une analyse de suivi de particules uniques, nous montrons que la myosine XIK interagit avec la remorine pour recruter et stabiliser la kinase BOTRYTIS-INDUCED KINASE 1 (BIK1) associée à la MP au sein des nanodomaines contenant le récepteur immunitaire FLAGELLIN SENSING 2 (FLS2). Ce recrutement facilite la formation du complexe FLS2/BIK1, menant à l'activation complète des réponses de défense dépendantes de BIK1 lors de la perception du ligand. Collectivement, nos résultats fournissent des preuves convaincantes que la myosine XI fonctionne comme un échafaudage moléculaire pour permettre une assemblée de complexes confinée spatialement au sein des nanodomaines. Cela garantit la présence d'une quantité suffisante de complexes préformés de récepteurs immunitaires pour une transduction efficace des signaux à partir de la surface cellulaire.